徐尚德老師研究團隊_博士班翁子文研究成果

熱騰騰出爐的研究成果發表於The Journal of Physical Chemistry B：Pentameric Architecture of the SARS-CoV-2 Envelope Protein Revealed by SEC-MALS, Cryo-EM, and Molecular Dynamics

SARS‑CoV‑2 的包膜（E）蛋白自組裝分子結構曝光

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jpcb.5c08730

SARS‑CoV‑2 的包膜（E）蛋白雖然只有 75 個胺基酸，卻在病毒組裝、離子通道活性與病毒–宿主互動中扮演關鍵角色，其完整寡聚結構與在生理膜環境中的動態行為一直備受關注。

本所徐尚德研究團隊利用固相化學合成取得全長 E 蛋白，並藉由分子篩層析結合多角度光散射（SEC‑MALS）與奈米盤重組技術，直接證實 E 蛋白在溶液及膜環境中皆形成單一且穩定的五聚體複合體。

進一步的負染與低溫電子顯微鏡觀察到與五聚體一致的密度分佈。與加拿大渥太華大學李志遠教授團隊合作，透過全原子分子動力學模擬顯示E 蛋白的跨膜螺旋核心高度穩定，其碳端尾部在不同膜環境中展現顯著構形可塑性，會貼附並部分插入脂雙層，造成局部膜厚變薄與非對稱形變。

這項成果不僅填補全長 SARS‑CoV‑2 E 蛋白寡聚架構的關鍵空缺，也為理解冠狀病毒如何透過膜重塑與出芽完成病毒組裝，以及針對 E 蛋白離子通道與膜結合介面設計新型抗病毒策略，提供重要的結構與動力學基礎。

本研究獲中研院與國科會資助，第一作者為生化所博士班翁子文同學。

（上圖被選為當期封面)